Открытый доступ Открытый доступ  Ограниченный доступ Платный доступ или доступ для подписчиков

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ НИКОТИНОВОЙ КИСЛОТЫ С ФЕНИЛАЛАНИНОМ В БУФЕРНЫХ РАСТВОРАХ: ИССЛЕДОВАНИЕ ТЕПЛОЕМКОСТИ И ОБЪЕМНЫХ СВОЙСТВ

Elena Yu. Tyunina, Valentin G. Badelin, Valentina S. Egorkina

DOI: http://dx.doi.org/10.6060/tcct.2017604.5548
Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2017. Т. 60. Вып. 4. C. 33-39

Аннотация


Термодинамические и физико-химические свойства многокомпонентных водных растворов, содержащих биологически активные соединения, имеют большое значение в различных областях прикладной химии и особенно важны для понимания химических процессов, происходящих в биологических системах. Детальное изучение движущих сил процессов ассоциации и «молекулярного узнавания» между различными активными центрами белков и лекарственных средств затруднено вследствие сложности и разнообразия существующих взаимодействий в жидких многокомпонентных средах. Методами дифференциальной сканирующей калориметрии и денсиметрии исследованы взаимодействия между модельными соединениями ‒ фенилаланином и никотиновой кислотой в водном фосфатном буферном растворе. Измерения теплоемкости и плотности в системах никотиновая кислота – буфер, фенилаланин – буфер и никотиновая кислота– фенилаланин – буфер выполнены при разных температурах T = (288,15, 298,15, 308,15 и 318,15) K, используя ДСК «SCAL-1» (Pushchino, Russia) и DSA 5000 M (Anton Paar). Оценены значения кажущихся мольных параметров теплоемкости (fCp) и объема (Vφ,NA) никотиновой кислоты в буферном растворе и в буферном растворе, содержащем 0,0120 моль/кг аминокислоты. Концентрация никотиновой кислоты изменялась в интервале (0,0079 - 0,036) моль/кг. Определены предельные значения (fCp0) и (Vφ,NA0) и их производные по температуре. Показано, что взаимодействие NA с Phe сопровождается комплексообразованием. Молекулы NA в водном буферном растворе проявляют структуроразрушительные свойства, тогда как этот эффект уменьшается в буферном растворе с аминокислотой вследствие взаимодействия NA с молекулами Phe в процессе образования молекулярного комплекса между ними. Полученные результаты обсуждены на основе рассмотрения различных взаимодействий, действующих в исследуемых системах.


Для цитирования:

Тюнина Е.Ю., Баделин В.Г., Егоркина В.С. Взаимодействие никотиновой кислоты с фенилаланином в буферных растворах: исследование теплоемкости и объемных свойств. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2017. Т. 60. Вып. 4. С. 33-39.


Ключевые слова


плотность; теплоемкость; кажущиеся мольные объемы и теплоемкости; L-фенилаланин; никоти-новая кислота; образование комплекса

Полный текст:

PDFPDF

Литература


Jha N.S., Kishore N. Thermodynamic studies on the interaction of folic acid with bovine serum albumin. J. Chem. Thermody-namics. 2011. V. 43. P. 814-821.

Bhuiyan M.M.H., Hakin A.W., Liu J.L. Densities, specific heat capacities, apparent and partial molar volumes and heat capaci-ties of glycine in aqueous solutions of formamid, acetamide, and N,N-dimethylacetamide at T=298.15 K and ambient pressure. J. Solution Chem. 2010. V. 39. P. 877-896. DOI: 10.1007/s10953-010-9540-y.

Banik I., Roy M.N. Study of solute-solvent interaction of some bio-active solutes prevailing in aqueous ascorbic acid solution. J. Mol. Liq. 2012. V. 169. P. 8-14. DOI: 10.1016/j.molliq.2012.03.006.

Makrlík E., Selucký P., Vaňura P. Complexation of some protonated α-amino acid methyl esters with benzo-18-crown-6 in nitrobenzene saturated with water. J. Mol. Liq. 2013. V. 180. P. 221-224. DOI: 10.1016/j.molliq.2013.01.016.

EI-Dossoki F.I. Volumetric and solvation properties of glycyl-glycine and glycyl-L-leucine in aqueous acetate solutions. J. Solu-tion Chem. 2015. V. 44. P. 264-279. DOI: 10.1007/s10953-015-0314-4.

Xu H. Spectroscopic studies on the interaction of vitamin C with bovine serum albumin. J. Solution Chem. 2009. V. 38. P. 15-25. DOI: 10.1007/s10953-008-9351-6.

Gonçalves E.M., Joseph A., Conceição A.C.L., Minas da Piedade M.E. Potentiometric titration study of the temperature and ionic strength dependence of the of the acidity constants of nicotinic acid (niacin). J. Chem. Eng. Data. 2011. V. 56. P. 2964-2970. DOI: 10.1021/je200263g.

Koch-Weser J., Sellers E.M. Drug therapy: Binding of drugs to serum albumin. N. Engl. J. Med. 1976. V. 294. P. 311-316. DOI: 10.1056/NEJM197602052940605.

Bakkialakshmi S., Chandrakala D. A spectroscopic investigations of anticancer drugs binding to bovine serum albumin. Spec-trochim. ACTA. Part A. 2012. V. 88. P. 2-9. DOI: 10.1016/j.saa.2011.10.076.

Badelin V.G., Tyunina E.Yu., Mezhevoi I.N., Tarasova G.N. Thermodynamic characteristics of the interaction between nicotin-ic acid and phenylalanine in an aqueous buffer solution at 298 K. Russ. J. Phys. Chem. A. 2013. V. 87. P. 1306-1309. DOI: 10.1134/S0036024413070078.

Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Mezhevoi I.N., Tarasova G.N. Thermodinamics of aromatic amino acid interactions with hetero-cyclic ligands. J. Mol. Liq. 2015. V. 211. P. 494-497. DOI: 10.1016/j.molliq.2015.07.024.

Badelin V.G., Tarasova G.N., Tyunina E.Yu. Investigation of interaction of aromatic amino acids with nicotinic acid and uracil in aqueous solutions. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol. 2014. V. 57. N 3. P. 34-36 (in Russian).

Kell G.S. Density, termal expansivity, and compressibility of liquid water from 0 to 150oC: Correlations and tables for atmospher-ic pressure and saturation reviewed and expressed on 1968 temperature scale. J. Chem. Eng. Data. 1975. V. 20. P. 97-105. DOI: 10.1021/je60064a005.

Senin A.A., Potekhin S.A., Tiktopulo E.I., Filimonov V.V. Differential scanning microcalorimeter SCAL-1. J. Therm. Anal. Calorim. 2000. V. 62. P. 153–160. DOI: 10.1023/A:1010171013669.

Senin A.A., Dzhavadov L.N., Potekhin S.A. High-pressure differential scanning microcalorimeter. Rev. Sci. Instrum. 2016. V. 87. P. 034901–034906. DOI: 10.1063/1.4944859.

Zielenkiewicz W., Pietraszkiewicz O., Wszelaka-Rylic M., Pietraszkiewicz M., Royx-Desgranges G., Roux A.H., Grolier J.-P.E. Molecular interactions of macrocycles with dipeptides in aqueous solutions. Partial molar volumes and heat capacities of transfer of a chiral 18-crown-6 and calyx[4]resorcinarene derivative from water to aqueous dipeptide solutions at 250C. J. Solution Chem. 1998. V. 27. P. 121-134. DOI: 10.1023/A:1022653222581.

Terekhova I.V., Kulikov O.V. Thermodynamics of the interactions of ascorbic acid with α- and β-cyclodextrins in aqueous solu-tions. Mendeleev Comm. 2002. V. 3. P. 1-2.

Franks F. Water: A comprehensive treatise. V. 3. New York: Plenum Press. 1973.

Gurney R.W. Ionic processes in solution. New York: McGraw Hill. 1953.

Hakin A.W., Duke M.M., Groft L.L., Marty J.L., Rushfeldt M.L. Calorimetric investigations of aqueous amino acid and di-peptide systems from 288.15 to 328.15 K. Can. J. Chem. 1995. V. 73. P. 725–734. DOI: 10.1139/v95-092.

Hepler L.G. Thermal expansion and structure in water and aqueous solutions. Can. J. Chem. 1969. V. 47. P. 4613-4617. DOI: 10.1139/v69-762.

Roberts M.J., Bently M.D., Harris J.M. Chemistry for peptide and protein PEGylation. Adv. Drug Delivery Rev. 2002. V. 54. P. 459–476. DOI: 10.1016/S0169-409X(02)00022-4.

Kunda A., Kishore N. Apparent molar heat capacities and apparent molar volumes of aqueous nicotinamide at different tempera-tures. J. Solution Chem. 2003. V. 32. N 8. P. 703-717. DOI: 10.1023/B:JOSL.0000002990.73945.c9.


Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.